Metilmalonil-CoA mutase
| L-metilmalonil-CoA mutase humana | ||
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| Modelo de correia de acordo com PDB 3BIC | ||
| Propriedades da proteína humana | ||
| Estrutura primária de massa / comprimento | 718 aminoácidos | |
| Estrutura secundária para quaternária | Homodimer | |
| Co-fator | Adenosilcobalamina (vitamina B12) | |
| Identificador | ||
| Nomes de genes | MCM ; CORAGEM; MUTA | |
| IDs externos | ||
| Classificação de enzima | ||
| CE, categoria | 5.4.99.2 , mutase | |
| Tipo de resposta | Isomerização | |
| Substrato | L-metilmalonil-CoA | |
| Produtos | Succinil-CoA | |
| Ortólogo | ||
| homem | Rato doméstico | |
| Entrez | 4594 | 17850 |
| Conjunto | ENSG00000146085 | ENSMUSG00000023921 |
| UniProt | P22033 | P16332 |
| Refseq (mRNA) | NM_000255 | NM_008650 |
| Refseq (proteína) | NP_000246 | NP_032676 |
| Locus gênico | Chr 6: 49,43 - 49,46 Mb | Chr 17: 40,93 - 40,96 Mb |
| Pesquisa PubMed | 4594 |
17850
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Metilmalonil-CoA mutase (MCM) é uma enzima necessária no metabolismo de todos os seres vivos para quebrar vários aminoácidos , ácidos graxos e colesterol . MCM catalisa a etapa de reação de L -metilmalonil-CoA para succinil-CoA , um rearranjo ; portanto, MCM pertence às isomerases . Em algumas bactérias , faz parte da estrutura do propionato dos intermediários do ciclo do ácido cítrico . Nos eucariotos , o MCM está localizado na mitocôndria . A deficiência de MCM leva à acidemia metilmalônica hereditária e freqüentemente fatal em humanos .
Reação catalisada
L-metilmalonil-CoA é reorganizado para succinil-CoA . Nas bactérias, a reação ocorre na direção oposta.
A coenzima da reação é a vitamina B 12 ( cobalamina ).
Evidência individual
Links da web
Wikibooks: Bioquímica e Patobioquímica: Degradação de Propionil-CoA - Materiais de Aprendizagem e Ensino